α螺旋
蛋白質(zhì)分子中多個(gè)肽平面通過氨基酸a-碳原子的旋轉(zhuǎn)，使多蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu) 肽主鏈各原子沿中心軸向右盤曲形成穩(wěn)定的α螺旋(a-helix)構(gòu)象。
α螺旋具有下列特征：
(1)多肽鏈以肽單元為基本單位，以Cα為旋轉(zhuǎn)點(diǎn)形成右手螺旋，氨基酸殘基的側(cè)鏈基團(tuán)伸向螺旋的外側(cè)。
(2)每3.6個(gè)氨基酸旋轉(zhuǎn)一周，螺距為0.54nm，每個(gè)氨基酸殘基的高度為0.15nm，肽鍵平面與中心軸平行。
(3)氫鍵是α螺旋穩(wěn)定的主要次級鍵。相鄰螺旋之間形成鏈內(nèi)氫鍵，即每個(gè)肽單位N上的氫原子與第四個(gè)肽單位羰基上的氧原子生成氫鍵，氫鍵與中心軸平行。若氫鍵破壞，α螺旋構(gòu)象即被破壞。
α螺旋的形成和穩(wěn)定性受肽鏈中氨基酸殘基側(cè)鏈基團(tuán)的形狀、大小及電荷等影響。如多肽中連續(xù)存在酸性或堿性氨基酸，由于帶同性電荷而相斥，阻止鏈內(nèi)氫鍵形成趨勢而不利于α螺旋的生成。